LAPORAN
PRAKTIKUM BIOKIMIA II
“ASAM AMINO DAN PROTEIN”
O L
E H :
JAMAL SARIPA
F201601103
KELAS G.2
PROGRAM
STUDI S1 FARMASI
SEKOLAH
TINGGI ILMU KESEHATAN
MANDALA
WALUYA
KENDARI
2019
BAB
I
PENDAHULUAN
I.1
Latar Belakang
Protein sangatlah dibutuhkan oleh tubuh kita ,karena protein berfungsi
sebagai salah satu sumber energi yang dibutuh kan tubuh.selain itu pula protein
juga berperan dalam sintesis hormon dan pembentukan enzim dan antibodi.Protein
juga dibutuhkan bagi tubuh dalam jumlah yang besar sehngga bila kita
kekurangan protein akan mengakibatkan timbulnya berbagai penyakit yang
berbahaya bagi tubuh kita.Protein
banyak terkandung di dalam makanan yang sering dikonsumsi oleh manusia. Seperti
pada telur, tempe, tahu, ikan dan lain sebagainya. Secara umum
membagi sumber protein yaitu protein dari sumber nabati dan hewani.
Protein sangat penting bagi kehidupan organisme pada umumnya, karena ia
berfungsi untuk memperbaiki sel-sel tubuh yang rusak dan suplai nutrisi yang
dibutuhkan tubuh. Maka, penting bagi kita untuk mengetahui tentang protein dan
hal-hal yang berkaitan dengannya (Girindra, 1993).
Asam amino merupakan monomer yang menyusun polimer polimer pada
protein. Asam amino dapat mengalmi hidrolisis yang menghasilakan
hidrolisat protein. Hidrolisat protein diaumsikan sebagai protein yang
mengalami degradasi hidrolitik dengan asam atau basa kuat dengan hasil berupa
campuran beberapa hasil.Asam
amino esensial adalah substansi protein yang diperlukan oleh tubuh manusia,
tetapi tubuh tidak dapat mensintesa sendiri, sehingga harus dikonsumsi dari
luar dalam bentuk makanan. Mengingat hal tersebut, maka penyediaan protein
nabati dan hewani perlu dikombinasikan, agar tubuh memperoleh asupan protein
berkualitas tetapi biaya yang dikeluarkan untuk membeli makanan tidak terlampau
besar (Sumarno, dkk, 2002).
I.2 Tujuan
Mengidentifikasi sifat-sifat reaksi asam amino dan
protein serta menentukan senyawa-senyawa asam amino dan protein melalui reaksi
reagen.
BAB
II
TINJAUAN
PUSTAKA
II.1 Dasar Teori
Protein adalah
molekul raksasa yang terdiri dari satuan-satuan kecil penyusunnya yang disebut asam amino yang tersusun
dalam urutan tertentu, dengan jumlah dan struktur tertentu. Molekul-molekul ini
merupakan bahan pembangun sel hidup. Protein yang paling sederhana terdiri atas
50 asam amino, tetapi ada beberapa protein yang memiliki ribuan asam amino. Hal
yang terpenting adalah ketidakhadiran, penambahan, atau penggantian satu saja
asam amino pada sebuah struktur protein dapat menyebabkan protein tersebut
menjadi gumpalan molekul yang tidak berguna. Setiap asam amino harus terletak
pada urutan yang benar dan struktur yang tepat (Poedjiadi, 1994).
Protein yang terdapat dalam makanan kita dicernakan dalam lambung dan usus
menjadi asam-asam amino, yang diabsorsi dan dibawa oleh darah ke hati. Sebagian
asam amino diambil oleh hati, sebagian lagi diedarkan ke dalam
jaringan-jaringan di luar hati. Protein dalam sel-sel tubuh dibentuk dari asam
amino. Bila ada kelebihan asam amino dari jumlah yang digunakan untuk
biosintesis protein, kelebihan asam amino akan diubah menjadi asam keto yang
dapat masuk kedalam siklus asam sitrat atau diubah menjadi urea. Hati merupakan
organ tubuh dimana terjadi reaksi katabolisme maupun anabolisme. Asam amino
yang dibuat dalam hati, maupun yang dihasilkan dari proses katabolisme protein
dibawa oleh darah ke dalam jaringan untuk digunakan. Asam amino yang terdapat
dalam darah berasal dari tiga sumber, yaitu absorpsi melalui dinding usus,
hasil penguraian protein dalam sel dan hasil sintesis asam amino dalam sel
(Poedjiadi, 1994).
Asam amino
adalah monomer protein yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino dan
gugus hidroksil. Jumlah asam amino yang terdapat di alam ada beratus – ratus
jumlahnya, namun yang diketahui ikut membangun protein hanya sekitar 20 macam.
Sifat asam amino antara lain memiliki titik leleh di atas 200 °C, larut dalam
senyawa polar dan tidak larut dalam senyawa nonpolar serta memiliki momen dipol
yang besar (Yazid. 2006).
A.
Beberapa Reaksi Uji
Protein (wahyudi, 2005) :
Percobaan
berdasarkan reaksi warna:
1) Percobaan
kadar-N
Kapur natron, yaitu
campuran NaOH dan Ca(OH)2 dalam tabung reaksi dengan larutan protein
dipanaskan. Keluarlah Amoniak dan Amina.Lakmus merah yang dibasahi menjadi
biru.
2) Reaksi
Xantoprotein
Larutan
asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan protein.
Setelah dicampur terjadi pengendapan putih yang dapat berubah menjadikuning
apabila dipanaskan.. reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti Benzen yang
terdapata pada molekul protein. Jadi, reaksi ini positif untuk protein,
fenilalanin dan triptofan. Kulit kita bila kena asam nitrat berwarna kuning,
itu juga karena terjadi reaksi xantoprotein ini.
3) Reaksi
Millon
Pereaksi Millon adalah
larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat, apabila pereaksi ini
ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat
berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk
fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil
yang berwarna. Protein yang mengandung tirosin akan memberikan reaksi positif.
Beberapa reaksi uji terhadap protein, tes biuret merupakan salah satu cara
untuk mengidentifikasi adanya protein, dalam larutan basa biuret memberikan
warna violet dengan CuSO4 karena akan terbentuk kompleks Cu2+
dengan gugus CO dan gugus NH dari rantai peptida dalam suasana basa.
Pengendapan dengan logam diketahui bahwa protein mempunyai daya untuk
menawarkan racun. Salting out, apabila terdapat garam-garam anorganik alam
presentase tinggi dalam larutan protein, maka kelarutan protein akan berkurang,
sehingga mengakibatkan pengendapan. Pengendapan dengan alkohol, penambahan
pelarut organik seperti aseton atau alkohol akan menurunkan kelarutan protein
pada kedudukan dan distribusi dari gugus hidrofil polar dan hidrofob polar di
dalam molekul hingga menghasilkan protein yang dipol (Amstrong, Frank., 1995).
Fungsi protein di dalam tubuh kita sangat banyak,
bahkan banyak dari proses pertumbuhan tubuh manusia dipengaruhi oleh protein
yang terkandung di dalam tubuh kita. Di bawah ini beberapa fungsi protein yaitu
(Pramarsh 2011):
a.
Sebagai enzim
Hampir
semua reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh suatu senyawa makromolekul
spesifik yang disebut enzim, dari reaksi yang sangat sederhana seperti reaksi transportasi karbon dioksida
sampai yang sangat rumit seperti replikasi kromosom. Protein besar peranannya
terhadap perubahan-perubahan kimia dalam sistem biologis.
b.
Alat pengangkut dan penyimpan
Banyak
molekul dengan MB kecil serta beberapa ion dapat diangkut atau dipindahkan oleh
protein-protein tertentu. Misalnya hemoglobin mengangkut oksigen dalam
eritrosit, sedangkan mioglobin mengangkut oksigen dalam otot. Pengatur
pergerakan Protein merupakan komponen utama daging, gerakan otot terjadi karena
adanya dua molekul protein yang saling bergeseran.
c. Penunjang
mekanis
Kekuatan
dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan adanya kolagen, suatu protein
berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk serabut. Pertahanan tubuh atau
imunisasi Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi, yaitu suatu protein
khusus yang dapat mengenal dan menempel atau mengikat benda-benda asing yang
masuk ke dalam tubuh seperti virus, bakteri, dan sel- sel asing lain.
d. Media
perambatan impuls syaraf
Protein
yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor, misalnya rodopsin, suatu
protein yang bertindak sebagai reseptor
penerima warna atau cahaya pada sel-sel mata.
penerima warna atau cahaya pada sel-sel mata.
e. Pengendalian
pertumbuhan
Protein
ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang dapat mempengaruhi fungsi
bagian-bagian DNA yang mengatur sifat dan karakter bahan
Struktur
asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus
karboksil
(COOH), atom hidrogen
(H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau
rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom
C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan
penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung
dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα
ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino. Asam amino biasanya
diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat
kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa
lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar (Salirawati et al.2007).
Dari
struktur umumnya, asam amino mempunyai dua gugus pada tiap molekulnya, yaitu
gugus amino dan gugus karboksil, yang digambarkan sebagai struktur ion dipolar.
Gugus amino dan gugus karboksil pada asam amino menunjukkan sifat-sifat
spesifiknya. Karena asam amino mengandung kedua gugus tersebut, senyawa ini
akan memberikan reaksi kimia yang yang mencirikan gugus-gugusnya. Sebagai
contoh adalah reaksi asetilasi dan esterifikasi. Asam amino juga bersifat
amfoter, yaitu dapat bersifat sebagai asam dan memberikan proton kepada basa
kuat, atau dapat bersifat sebagai basa dan menerima proton dari basa kuat. Semua asam amino yang
ditemukan pada protein mempunyai ciri yang sama, gugus karboksil dan amino
diikat pada atom karbon yang sama. Masing-masing berbeda satu dengan yang lain
pada gugus R-nya, yang bervariasi dalam struktur, ukuran, muatan listrik, dan kelarutan
dalam air. Beberapa asam amino mempunyai reaksi yang spesifik yang melibatkan
gugus R-nya. Melalui
reaksi hidrolisis protein telah didapatkan 20 macam asam amino yang dibagi
berdasarkan gugus R-nya, berikut dijabarkan penggolongan tersebut : asam amino
non-polar dengan gugus R yang hidrofobik, antara lain Alanin, Valin, Leusin,
Isoleusin, Prolin, Fenilalanin, Triptofan dan Metionin. Golongan kedua yaitu
asam amino polar tanpa muatan pada gugus R yang beranggotakan Lisin, Serin,
Treonin, Sistein, Tirosin, Asparagin dan Glutamin. Golongan ketiga yaitu asam
amino yang bermuatan positif pada gugus R dan golongan keempat yaitu asam amino
yang bermuatan negatif pada gugus R. Dari ke-20 asam amino yang ada, dijumpai
delapan macam asam amino esensial yaitu valin, leusin, Isoleusin, metionin,
Fenilalanin, Triptofan, Treonin, dan Lisin. Asam amino essensial ini tidak bisa
disintesis sendiri oleh tubuh manusia sehingga harus didapatkan dari luar
seperti makanan dan zat nutrisi lainnya (Girindra, 1986).
II.2 Uraian Bahan
1. Aquadest (Ditjen POM, 1979)
Nama resmi : AQUA DESTILLATA
Nama lain : Air suling
BM / RM : 18,02 / H2O
Pemerian : Cairan jernih, tidak berwarna, tidak berbau,
tidak mempunyai rasa
Penyimpanan : Dalam wadah tertutup rapat
Kegunaan : Sebagai pelarut
2. Asam sulfat (Ditjen POM, 1979)
Nama
resmi : ACIDUM SULFURICUM
Nama
lain : Asam sulfat
Rumus
molekul : H2SO4
Berat
molekul : 98,07
Pemerian
: Cairan kental seperti minyak, korosit, tidak
berwarna jika ditambahkan ke dalam air menimbulkan
panas.
Penyimpanan : Dalam wadah tertutup rapat.
Kegunaan : Zat tambahan
3. CuSO4 (Dirjen POM, 1979)
Nama Resmi : CUPRI SULFAS
Nama Lain : Tembaga (II) Sulfat
RM / BM : CuSO4.5H20 / 249,6
Pemerian : Serbuk hablur atau
keabuan bebas dari sedikit warna biru.
Kelarutan
: Larut dalam air dan etanol (95 %) P.
Penyimpanan
: Dalam wadah tertutup rapat.
Kegunaan : Sebagai pereaksi
4.
HCl (Dirjen POM, 1979)
Nama
Resmi : ACIDUM
HYDROCHLORIDUM
Nama
Lain : Asam Klorida
RM / BM
: HCl / 36,46
Pemerian : Cairan,
tidak bewarna, berasap, bau merangsang, jika diencerkan dengan 2 bagian
air, asap dan bau hilang
Kelarutan
: Larut dalam air dan etanol (95 %) P
Penyimpanan
: Dalam wadah tertutup rapat
Kegunaan : Sebagai pereaksi
5.
NaOH (Dirjen POM, 1979)
Nama
Resmi : NATRII
HYDROXYDUM
Nama
Lain : Natrium
Hidroksida
RM / BM
: NaOH / 40,00
Pemerian : Bentuk batang,
butiran, massa hablur
atau keping, keras, rapuh, dan menunjukkan susunan hablur, putih;
mudah meleleh basah.
Sangat alkalis dan korosif, segera menyerap CO2
Kelarutan : Sangat mudah larut dalam air dan dalam
etanol (95 %) P
Penyimpanan : Dalam wadah tertutup baik
Kegunaan : Sebagai pereaksi
BAB
III
METODE
KERJA
III.1 Alat
Dan Bahan
III.1.1 Alat yang digunakan adalah rak tabung,
gelas kimia, tabung reaksi,
pipet tetes, batang pengaduk, penjepit tabung.
III.1.2 Bahan yang digunakan pada percobaan kali
ini adalah aquadest, asam
sulfat, cuprii sulfat, fenil alanine, HCl, NaOH, sistein, susu bubuk, susu cair, dan
triptopan.
III.2 Prosedur
Kerja
III.2.1
Uji biuret
Disiapkan tabung reaksi
sebanyak 7 buah dan diberi label
Dipipet masing masing 2
ml larutan asam amino dan dua ml larutan protein kedalam tabung reaksi yang
telah disiapkan.
Ditambahkan 1 ml NaOH 2
N dan di gojog, kemudian ditambahkan 1 tetes CuSO4 0,01 N
Dikocok
dan amati perubahan yang terjadi, jika tidak timbul warna, ditambahkan 1 tetes
atau lebih CuSO4
III.2.2 Uji Hopkins-Cole
Disiapkan tabung reaksi
sebanyak 7 buah dan diberi label
Dipipet masing masing 2
ml larutan asam amino, dan dua ml larutan protein kedalam tabung reaksi yang
telah disiapkan.
Ditambahkan sedikit
demi sedikit kira kira sebanyak 5 ml H2SO4 pekat.
Amati
perubahan warna yang terjadi pada pertemuan kedua cairan. Jika perlu putar
perlahan lahan tabung tersebut, sampai terbentuk cincin berwarna.
III.2.3 Uji denaturasi protein
Disiapkan 3 tabung
reaksi yang bersih dan kering.
Dipipet 5 ml dari
setiap larutan protein dan dimasukan dalam 3 tabung reaksi yang telah di
sediakan.
Ditambahkan HCl 0,5 ml
pada tabung ke-1, NaOH 0,5 ml pada tabung ke-2, dan air 0,5 ml pada tabung
ke-3.
Diamati
perubahan warna yang terjadi.
BAB IV
HASIL PENGAMATAN
IV.1 Tabel
Hasil Pengamatan
a. Uji
Biuret
|
Sampel
|
Warna
awal
|
+NaOH 2 N dan +CuSO4 0,01 N
|
|
Putih telur
|
Putih
|
terbentuk
cincin keunguan diermukaan
|
|
Kuning telur
|
Kuning
|
Terbentuk
cincin keunguan diermukaan
|
|
Susu bubuk
|
Putih
|
Terbentuk
cincin keunguan diermukaan
|
|
Susu cair
|
Merah muda
|
Tetap
berwarna merah muda
|
|
Fenil alanin
|
Bening
|
Berubah
warna menjadi agak kebiruan
|
|
Triptopan
|
Bening
|
Berubah
warna menjadi agak kebiruan
|
|
Sistein
|
Bening
|
Berubah
warna menjadi agak kekuningan
|
b. Uji
hopkins-cole
|
No
|
sampel
|
+ H2SO4
|
|
1.
|
susu bubuk
|
ungu kehitaman
|
|
2.
|
susu cair
|
ungu kecoklatan
|
|
3.
|
putih telut
|
ungu tua
|
|
4.
|
kuning telur
|
ungu kecoklatan
|
|
5.
|
triptopan
|
putih tulang
|
|
6.
|
fenil alanine
|
putih tulang
|
|
7.
|
sistein
|
putih bening
|
c. Uji
denaturasi protein
|
sampel
|
warna awal
|
+ HCl
|
+ NaOH
|
+ air
|
|
susu bubuk
|
bening
|
tdk terjadi
perbahan
|
berubah menjadi coklat
|
tdk terjadi perubahan
|
BAB V
PEMBAHASAN
Protein
merupakan polimer dari asam amino dan
merupakan sebagian besar dari tubuh manusia dan hewan tingkat tinggi. Sebagian
protein merupakan penyusun tubuh (daging,kulit,rambut,dan lain-lain),sebagian
mempunyai fungsi katalis(enzim) yang menyebabkan reaksi-reaksi tertentu dapat
berlangsung baik pada kondisi tubuh. Protein disusun oleh α asam amino dengan
melalui ikatan amida yang disebut ikatan peptide.Adapun tujuan dari praktikum
ini yaitu “Mengidentifikasi sifat-sifat reaksi asam amino dan protein serta
menentukan senyawa-senyawa asam amino dan protein melalui reaksi reagen”,dengan
metode uji biuret,Uji Hopkins-cole,dan Uji Denaturasi protein.
Berdasarkan dari
uji biuret bahan yang mengandung protein adalah putih telur,kuning telur,susu
bubuk,susu cair dan yang mengandung asam amino adalah fenilalanin,sistein,dan
triptopan. Pada uji biuret ini awalnya larutan susu bubuk awalnya larutan berwarna putih tulang (krim) ,kemudian
setelah ditambahkan dengan NaOH 1ml larutan tidak berubah warna setelah itu
ketika ditambahkan CuSO4 0,01 N 3-5 tetes larutan berubah warna
menjadi warna ungu hal tersebut mengandung ikatan peptida dimana jikaa ikatan
peptida bereaksi dengan larutan biuret akan berwarna ungu. Sama halnya pada
pengujian kuning telur yang menghasilkan warna ungu,Namun pada bahan putih
telur,susu cair perubahan warnanya berbeda hal ini mengakin karena pada saat
penambahan cairan NaOH dan CuSO4 0,01 N yang mungkin terlalu sedikit
sehingga tidak menimbulkan warna ungu pada putih telur,dan susu cair. Dimana
seharusnya berwarna ungu menurut winarno,1992 “ putih telur merupakan protein
yang bersifat emulsifier dengfan kekuatan biasa dan kuning telur merupakan
emlsifier yang kuat”.
Setelah
menentukan adanya protein yang terkandung dalam ke empat sampel diatas, pada
uji biuret ada tiga sampel asam amino yang dilakukan untuk menguji adanya
ikatan peptida yaitu fenilalanin,sistein,dan triptopan. Dari ke tiga sampel
asam amino tersebut dilakukan penambahan NaOH 1 ml dan CuSO4 0,01 N berubah
wqrna menjadi agak kebiruan begitu juga pada triptopan dan sistein berubah
warna agak kekuningan. Hal ini jelas bahwa asam amino tidak memiliki ikatan
peotida dimana menurut literatur bahwa
reaksi biuret suatu sampel di tambahkan
NaOH dan CuSO4 beberapa tetes akan menimbulkan warna ungu pada
bahan-bahan yang di ujikan.
Pada uji
Hopkins-cole dilakukan identifikasi protein dengan sampel yang sama pada uji
biuret yaitu susu cair,susu bubuk,putih telur,kuning telur dan identifikasi
asam amino menggunakan sampel fenilalanin,sistein,dan triptopan. Dengan
perubahan reagen H2So4 pada identifikasi asam amino. Untuk larutan
susu cair di tambahkan H2So4 1ml menghasilkan warna
menjadi coklat ke hitaman dan sedikit membeku. Dalam hal ini terbentuk gumpalan
menunjukkan bahwa susu cair mengandung protein kemudian pada larutan susu bubuk,susu
cair,putih telur, dan kuning telur. Yang memiliki warna aslinya setelah di
tambahkan H2So4 1ml maka terbentuk warna ungu pada susu
bubuk, warna coklat pada kuning telur,dan warna coklat pada putih telur. Hal
ini dari ke empat sampel sebenarnya positif mengandung protein. Namun hasil
yang di dapatkan berbeda,hal ini di sebabkan mungkin pada saat penambahan atau
pemasukan reagen terlalu banyak sehingga warna yang di hasilkan berbeda. Pada
sampel asam amino yaitu fenilalanin,triptopan,dan sistein ketika di tambahkan H2So4
menghasilkan warna bening pada fenilalanin ,berwarna ungu pada sistein,dan
warna kuning pada triptopan. Terdapat satu asam amino yaitu triptopan ketika di
tambahkan H2So4
menghasilkan warna kuning hal ini menunjukkan tidak sesuai, yang dimana
semestinya. hal ini kemungkinan karena triptopan telah terkontaminasi atau pada
saat penambahan H2So4 terlalu sedikit atau terlalu banyak
. Adapun pada sistein terjadi perubahan
ungu hal ini menunjukkan bahwa sistein mengandung peptida ,fenilalanin tidak
terjadi perubahan warna hal ini disebabkan sampel tidak memiliki gugus indol.
Pada percobaan
denaturasi protein dilakukan pada percobaan terhadap susu bubuk, adapun reagen
yang kami gunakan adalah HCl,NaOH,aquadest sebanyak1 ml. Susu bubuk yang sudah
di cairkan pada tadi dimsukkan kedam tiga tabung reaksi yang berbeda.perubahan
tabung B dimana susu bubuk di tambah Hcl menghasilkan warna putih gelap,dan
pada tabung c yaitu putih telur di tambah NaOH menghasilkan warna putih
gelapdan pada tabung A yaitu susu bubuk
di tambah aquadest menghasilkan warna yang tidak mengalami perubahan hal
tersebut dikarenakan pada penambahan sebelumnya adalah air sehingga jika di
tambahkan aquadest tidak akan mempengaruhi dari kadar dari susu bubuk.
BAB
VI
PENUTUP
VI.1 Kesimpulan
Dari percobaan yang dilakukan dapat disimpulkan
bahwa :
1.
Pada
uji biuret untuk sampel protein yang terdiri dari susu bubuk, susu cair, putih
telur, kuning telur menunjukan hasil postif, sedangkan pada asam amino yang
terdiri dari sampel sistein, triptopan dan fenil alanine enunjukan hasil
positif.
2.
Pada
uji denaturasi protein yang menggunakan sampel susu bubuk, negatif mengandung
protein.
3.
Pada
uji Hopkins-cole pada sampel protein yang terdiri dari susu bubuk, susu cair,
putih telur, kuning telur menunjukan hasil positif. Begitu pula dengan sampel
asam amino yang terdiri dari fenil alanin, triptopan, sistein menunjukan hasil
positif.
VI.2
Saran
Diharapkan
kepada ketua kelompok agar lebih aktif lagi dalam menyiapkan bahan yang akan
dipraktikumkan, dan supaya menghubungi asisten laboratorium, dalam menyiapkan
bahan yang akan di bawa pada saat raktikum.
DAFTAR PUSTAKA
Amstrong,
Frank., 1995. Buku Ajar Biokimia Edisi
ke-tiga. EGC: Jakarta.
Girindra A.
1986. Biokimia I. Jakarta: Gramedia.
Himaniarwati, dkk. 2016. Buku penuntun
praktikum biokimia. STIKES Mandala waluya. Kendari.
Poejiadi, Anna. 1994. Dasar-Dasar
Biokimia.
: UI Press. Jakarta.
Pramarsh, 2011.
Dasar-Dasar Biokimia Jilid I. : Erlangga. Jakarta.
Salirawati
et al.2007.belajar kimia menarik .Grasindo. Jakarta.
Wahyudi, 2005. Kimia organic II. UM
Press. Malang.
Winarno,
F.G.1992. Kimia Pangan Dan Gizi.
Gramedia. Jakarta.
Yazid. 2006. Pengantar Biokimia Edisi Revisi. : Bayumedia. Malang.
